2.43
1.65
1.98
0,73
1.88
1.81
2.43
2.2 Стандартні речовини, що використовуються в калібрувальній кривій розподілу відносної молекулярної маси: інсулін, мікопептиди, гліцин-гліцин-тирозин-аргінін, гліцин-гліцин-гліцин
3 Інструменти та обладнання
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27,5
Загалом, частка амінокислот у продуктах Sustar вища, ніж у продуктах Zinpro.
Частина 8. Наслідки використання
Вплив різних джерел мікроелементів на продуктивність та якість яєць курей-несучок у пізньому періоді несучості
Виробничий процес
Технологія цільового хелатування
Технологія зсувної емульсії
Технологія розпилення та сушіння під тиском
Технологія охолодження та осушення повітря
Передова технологія контролю навколишнього середовища
Додаток А: Методи визначення розподілу відносної молекулярної маси пептидів
Прийняття стандарту: GB/T 22492-2008
1 Принцип випробування:
Його визначали за допомогою високоефективної гель-фільтраційної хроматографії. Тобто, використовуючи пористий наповнювач як стаціонарну фазу, на основі різниці у відносній молекулярній масі компонентів зразка для розділення, виявленої при пептидному зв'язку ультрафіолетового поглинання довжиною хвилі 220 нм, за допомогою спеціалізованого програмного забезпечення для обробки даних для визначення розподілу відносної молекулярної маси методом гель-фільтраційної хроматографії (тобто програмного забезпечення GPC), хроматограми та їх дані обробляли та розраховували розмір відносної молекулярної маси соєвого пептиду та діапазон розподілу.
2. Реагенти
Експериментальна вода повинна відповідати специфікації вторинної води в GB/T6682, використані реагенти, за винятком спеціальних положень, повинні бути аналітично чистими.
2.1 Реагенти включають ацетонітрил (хроматографічно чистий), трифтороцтову кислоту (хроматографічно чисту),
2.2 Стандартні речовини, що використовуються в калібрувальній кривій розподілу відносної молекулярної маси: інсулін, мікопептиди, гліцин-гліцин-тирозин-аргінін, гліцин-гліцин-гліцин
3 Інструменти та обладнання
3.1 Високоефективний рідинний хроматограф (ВЕРХ): хроматографічна робоча станція або інтегратор з УФ-детектором та програмним забезпеченням для обробки даних ГПХ.
3.2 Блок вакуумної фільтрації та дегазації мобільної фази.
3.3 Електронні ваги: градуйоване значення 0,000 1 г.
4 кроки роботи
4.1 Хроматографічні умови та експерименти з адаптації системи (еталонні умови)
- 4.1.1 Хроматографічна колонка: TSKgelG2000swxl300 мм × 7,8 мм (внутрішній діаметр) або інші гелєві колонки того ж типу з аналогічними характеристиками, придатні для визначення білків та пептидів.
- 4.1.2 Рухома фаза: Ацетонітрил + вода + трифтороцтова кислота = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Довжина хвилі детектування: 220 нм.
- 4.1.4 Швидкість потоку: 0,5 мл/хв.
- 4.1.5 Час виявлення: 30 хв.
- 4.1.6 Об'єм введення зразка: 20 мкл.
- 4.1.7 Температура колонки: кімнатна температура.
- 4.1.8 Для того, щоб хроматографічна система відповідала вимогам детектування, було обумовлено, що за вищезазначених хроматографічних умов ефективність гель-хроматографічної колонки, тобто теоретична кількість пластин (N), була не менше 10000, розрахована на основі піків трипептидного стандарту (гліцин-гліцин-гліцин).
- 4.2 Побудова стандартних кривих відносної молекулярної маси
- Вищезазначені розчини стандартів пептидів з різною відносною молекулярною масою та масовою концентрацією 1 мг/мл були отримані методом зіставлення рухомої фази, змішані в певній пропорції, а потім фільтровані через мембрану органічної фази з розміром пор 0,2 мкм ~ 0,5 мкм та введені у зразок, після чого отримані хроматограми стандартів. Калібрувальні криві відносної молекулярної маси та їх рівняння були отримані шляхом побудови логарифма відносної молекулярної маси відносно часу утримування або за допомогою лінійної регресії.
4.3 Обробка зразків
Точно зважте 10 мг зразка в мірній колбі об'ємом 10 мл, додайте трохи рухомої фази, струшуйте ультразвуком протягом 10 хвилин, щоб зразок повністю розчинився та перемішався, розбавте рухомою фазою до позначки, а потім фільтруйте через мембрану органічної фази з розміром пор 0,2 мкм ~ 0,5 мкм, а фільтрат аналізуйте відповідно до хроматографічних умов, наведених у A.4.1.
- 5. Розрахунок розподілу відносної молекулярної маси
- Після аналізу розчину зразка, приготованого в 4.3, за хроматографічних умов 4.1, відносну молекулярну масу зразка та його діапазон розподілу можна отримати, підставивши хроматографічні дані зразка в калібрувальну криву 4.2 за допомогою програмного забезпечення для обробки даних ГПХ. Розподіл відносних молекулярних мас різних пептидів можна розрахувати методом нормалізації площі піку за формулою: X=A/A загалом×100
- У формулі: X - Масова частка відносної молекулярної маси пептиду в загальній кількості пептиду в зразку, %;
- A - Площа піку пептиду з відносною молекулярною масою;
- Загальна А – сума площ піків кожного пептиду з відносною молекулярною масою, розрахована з точністю до одного знака після коми.
- 6 Повторюваність
- Абсолютна різниця між двома незалежними визначеннями, отриманими за умов повторюваності, не повинна перевищувати 15% від середнього арифметичного двох визначень.
- Додаток B: Методи визначення вільних амінокислот
- Впровадження стандарту: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Реагенти та матеріали
- Крижана оцтова кислота: аналітично чиста
- Перхлорна кислота: 0,0500 моль/л
- Індикатор: 0,1% кристалічний фіолетовий індикатор (крижана оцтова кислота)
- 2. Визначення вільних амінокислот
Зразки сушили при температурі 80°C протягом 1 години.
Помістіть зразок у сухий контейнер для природного охолодження до кімнатної температури або до придатної для використання температури.Зважте приблизно 0,1 г зразка (з точністю до 0,001 г) у суху конічну колбу об'ємом 250 мл.Швидко перейдіть до наступного кроку, щоб запобігти поглинанню зразком навколишньої вологиДодайте 25 мл крижаної оцтової кислоти та добре перемішайте не більше 5 хвилин.Додати 2 краплі індикатора кристалічного фіолетовогоТитруйте стандартним розчином перхлорної кислоти з концентрацією 0,0500 моль/л (±0,001) до зміни кольору розчину з фіолетового на кінцевий.
Запишіть об'єм витраченого стандартного розчину.
- Проведіть холостий тест одночасно.
- 3. Розрахунок та результати
- Вміст вільних амінокислот X у реагенті виражається як масова частка (%) та розраховується за формулою: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, за формулою:
- C - Концентрація стандартного розчину перхлорної кислоти в молях на літр (моль/л)
- V1 – Об’єм, використаний для титрування зразків стандартним розчином перхлорної кислоти, у мілілітрах (мл).
- Vo – об’єм, використаний для титрування холостого розчину стандартним розчином перхлорної кислоти, у мілілітрах (мл);
M - Маса зразка, у грамах (г).
| 0,1445: Середня маса амінокислот, еквівалентна 1,00 мл стандартного розчину перхлорної кислоти [c (HClO4) = 1,000 моль/л]. | 4.2.3 Стандартний розчин для титрування сульфату церію: концентрація c [Ce(SO4)2] = 0,1 моль/л, приготований згідно з GB/T601. | |
| Прийняття стандартів: Q/70920556 71-2024 | 1. Принцип визначення (на прикладі Fe) | Комплекси заліза на основі амінокислот мають дуже низьку розчинність у безводному етанолі, а вільні іони металів розчинні в безводному етанолі, різниця в розчинності між ними в безводному етанолі була використана для визначення швидкості хелатування комплексів заліза на основі амінокислот. |
| У формулі: V1 – об’єм стандартного розчину сульфату церію, витрачений на титрування досліджуваного розчину, мл; | Безводний етанол; решта така ж, як у пункті 4.5.2 у GB/T 27983-2011. | 3. Етапи аналізу |
| Проведіть два паралельні випробування. Зважте 0,1 г зразка, висушеного при температурі 103±2℃ протягом 1 години, з точністю до 0,0001 г, додайте 100 мл безводного етанолу для розчинення, відфільтруйте, залишок на фільтрі промийте 100 мл безводного етанолу щонайменше тричі, потім перенесіть залишок у конічну колбу об'ємом 250 мл, додайте 10 мл розчину сірчаної кислоти відповідно до пункту 4.5.3 у GB/T27983-2011, а потім виконайте наступні кроки відповідно до пункту 4.5.3 «Нагрійте до розчинення, а потім дайте охолонути» у GB/T27983-2011. Одночасно проведіть холостий тест. | 4. Визначення загального вмісту заліза | 4.1 Принцип визначення такий самий, як і в пункті 4.4.1 у GB/T 21996-2008. |
4.2. Реагенти та розчини
| 4.2.1 Змішана кислота: Додайте 150 мл сірчаної кислоти та 150 мл фосфорної кислоти до 700 мл води та добре перемішайте. | 4.2.2 Індикаторний розчин дифеніламінсульфонату натрію: 5 г/л, приготований відповідно до GB/T603. | 4.2.3 Стандартний розчин для титрування сульфату церію: концентрація c [Ce(SO4)2] = 0,1 моль/л, приготований згідно з GB/T601. | |
| 4.3 Етапи аналізу | Проведіть два паралельні випробування. Зважте 0,1 г зразка з точністю до 0,20001 г, помістіть у конічну колбу об'ємом 250 мл, додайте 10 мл суміші кислот, після розчинення додайте 30 мл води та 4 краплі розчину індикатора діанілінсульфонату натрію, а потім виконайте наступні кроки згідно з пунктом 4.4.2 у GB/T21996-2008. Одночасно проведіть холосте випробування. | 4.4 Представлення результатів | Загальний вміст заліза X1 у амінокислотних залізовмісних комплексах, виражений у масовій частці заліза, значення, виражене у %, розраховували за формулою (1): |
| X1=(V-V0)×C×M×10-3×100 | V0 - витрата стандартного розчину сульфату церію на титрування холостого розчину, мл; | V0 - витрата стандартного розчину сульфату церію на титрування холостого розчину, мл; | C - Фактична концентрація стандартного розчину сульфату церію, моль/л5. Розрахунок вмісту заліза в хелатахВміст заліза X2 у хелаті, виражений у масовій частці заліза, значення, виражене у %, розраховували за формулою: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/м1 × 100 |
| У формулі: V1 – об’єм стандартного розчину сульфату церію, витрачений на титрування досліджуваного розчину, мл; | V2 – витрата стандартного розчину сульфату церію на титрування холостого розчину, мл;nom1 – маса зразка, г. За результат визначення приймають середнє арифметичне результатів паралельного визначення, причому абсолютна різниця результатів паралельного визначення не більше 0,3%. | 0,05585 - маса двовалентного заліза, виражена в грамах, еквівалентна 1,00 мл стандартного розчину сульфату церію C[Ce(SO4)2.4H20] = 1,000 моль/л.nom1 – маса зразка, г. За результат визначення приймають середнє арифметичне результатів паралельного визначення, причому абсолютна різниця результатів паралельного визначення не більше 0,3%. | 6. Розрахунок швидкості хелатуванняШвидкість хелатування X3, значення виражене у %, X3 = X2/X1 × 100Додаток C: Методи визначення швидкості хелатування Zinpro |
Прийняття стандарту: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Реагенти та матеріали
a) Крижана оцтова кислота: аналітично чиста; b) Хлорна кислота: 0,0500 моль/л; c) Індикатор: 0,1% кристалічний фіолетовий індикатор (крижана оцтова кислота)
2. Визначення вільних амінокислот
2.1 Зразки сушили при температурі 80°C протягом 1 години.
2.2 Помістіть зразок у сухий контейнер для природного охолодження до кімнатної температури або до температури, придатної для використання.
2.3 Зважте приблизно 0,1 г зразка (з точністю до 0,001 г) у суху конічну колбу об'ємом 250 мл.
2.4 Швидко перейдіть до наступного кроку, щоб запобігти поглинанню зразком навколишньої вологи.
2.5 Додайте 25 мл льодовикової оцтової кислоти та добре перемішайте не більше 5 хвилин.
2.6 Додайте 2 краплі індикатора кристалічного фіолетового.
2.7 Титруйте стандартним розчином перхлорної кислоти з концентрацією 0,0500 моль/л (±0,001) протягом 15 секунд, доки розчин не змінить колір з фіолетового на зелений, не змінивши його в кінцевій точці.
2.8 Запишіть об'єм витраченого стандартного розчину.
2.9 Проведіть холостий тест одночасно.
- 3. Розрахунок та результати
- Каталонська
- Physicochemical parameters
V1 – Об’єм, використаний для титрування зразків стандартним розчином перхлорної кислоти, у мілілітрах (мл).
Vo – об’єм, використаний для титрування холостого розчину стандартним розчином перхлорної кислоти, у мілілітрах (мл);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Адреса: № 147, вулиця Цінпу, місто Шоуань, округ Пуцзян, місто Ченду, провінція Сичуань, Китай
Телефон: 86-18880477902
Продукти
Неорганічні мікроелементи
- Органічні мікроелементи
- Суахілі
- Індивідуальне обслуговування
- Швидкі посилання
Профіль компанії
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Гуджараті | Натисніть для отримання запиту | © Авторське право - 2010-2025: Усі права захищено. | Карта сайту ТОП ПОШУКУ Телефон |
| Тел. | 86-18880477902 | Яванська | Електронна пошта |
| 8618880477902 | китайська | Французька | |
| Bird | китайська | Французька | Німецька Іспанська |
| Aquatic animals | Японська | Корейська | Арабська Грецька |
| Турецька | італійська | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | Індонезійська Африкаанс Шведська |
польська
- Баскська
- Каталонська
- Physicochemical parameters
Хінді
Лао
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Шона
Болгарська
- Себуано
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- Хорватська
Нідерландська
| Application object | Урду В'єтнамська | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Гуджараті | гаїтянський | Хауса | Кіньяруанда Хмонг Угорська |
| Piglets and fattening pigs | Ігбо | Яванська | Каннада кхмерська Курдська |
| Киргизька | Латинь | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | Македонська Малайська Малаялам |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
Норвезька
- Пушту
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
Сербська
Сесото
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Шона
Сіндхі
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
Суахілі
таджицька
Тамільська
Телугу
Тайська
| Application object | Урду В'єтнамська | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Їдиш | Йоруба | Зулу | Кіньяруанда Орія Туркмен |
| Уйгурська | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1.52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
