Зв'язок між білками, пептидами та амінокислотами
Білки: Функціональні макромолекули, утворені одним або кількома поліпептидними ланцюгами, що згортаються у специфічні тривимірні структури за допомогою спіралей, шарів тощо.
Поліпептидні ланцюги: ланцюгоподібні молекули, що складаються з двох або більше амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками.
Амінокислоти: основні будівельні блоки білків; у природі існує понад 20 типів.
Коротко кажучи, білки складаються з поліпептидних ланцюгів, які, у свою чергу, складаються з амінокислот.
Процес перетравлення та всмоктування білка у тварин
Попередня пероральна обробка: Їжа фізично розщеплюється шляхом жування в роті, збільшуючи площу поверхні для ферментативного травлення. Оскільки в роті бракує травних ферментів, цей крок вважається механічним травленням.
Попередній аналіз шлунка:
Після того, як фрагментовані білки потрапляють у шлунок, шлункова кислота денатурує їх, оголюючи пептидні зв'язки. Потім пепсин ферментативно розщеплює білки на великі молекулярні поліпептиди, які згодом потрапляють у тонкий кишечник.
Травлення в тонкому кишечнику: Трипсин і хімотрипсин у тонкому кишечнику далі розщеплюють поліпептиди на малі пептиди (дипептиди або трипептиди) та амінокислоти. Потім вони всмоктуються в клітини кишечника через системи транспорту амінокислот або систему транспорту малих пептидів.
У годівлі тварин як мікроелементи, хелатовані білками, так і малі пептидні мікроелементи покращують біодоступність мікроелементів шляхом хелатування, але вони суттєво відрізняються за механізмами абсорбції, стабільністю та застосовними сценаріями. Нижче наведено порівняльний аналіз з чотирьох аспектів: механізм абсорбції, структурні характеристики, ефекти застосування та відповідні сценарії.
1. Механізм поглинання:
| Індикатор порівняння | Мікроелементи, хелатовані білками | Малі пептидно-хелатні мікроелементи |
|---|---|---|
| Визначення | Хелати використовують макромолекулярні білки (наприклад, гідролізований рослинний білок, сироватковий білок) як носії. Іони металів (наприклад, Fe²⁺, Zn²⁺) утворюють координаційні зв'язки з карбоксильною (-COOH) та аміно (-NH₂) групами амінокислотних залишків. | Використовує невеликі пептиди (що складаються з 2-3 амінокислот) як носії. Іони металів утворюють більш стабільні п'яти- або шестичленні кільцеві хелати з аміногрупами, карбоксильними групами та групами бічного ланцюга. |
| Шлях поглинання | Вимагають розщеплення протеазами (наприклад, трипсином) у кишечнику на невеликі пептиди або амінокислоти, вивільняючи хелатні іони металів. Ці іони потім потрапляють у кровотік шляхом пасивної дифузії або активного транспорту через іонні канали (наприклад, транспортери DMT1, ZIP/ZnT) на клітинах кишкового епітелію. | Може абсорбуватися у вигляді неушкоджених хелатів безпосередньо через пептидний транспортер (PepT1) на клітинах кишкового епітелію. Усередині клітини іони металів вивільняються внутрішньоклітинними ферментами. |
| Обмеження | Якщо активність травних ферментів недостатня (наприклад, у молодих тварин або в умовах стресу), ефективність розщеплення білка низька. Це може призвести до передчасного порушення хелатної структури, що дозволяє іонам металів зв'язуватися антинутрієнтними факторами, такими як фітат, зменшуючи його використання. | Обходить конкурентне гальмування кишечника (наприклад, фітиновою кислотою), а всмоктування не залежить від активності травних ферментів. Особливо підходить для молодих тварин із незрілою травною системою або хворих/ослаблених тварин. |
2. Структурні характеристики та стійкість:
| Характеристика | Мікроелементи, хелатовані білками | Малі пептидно-хелатні мікроелементи |
|---|---|---|
| Молекулярна маса | Великий (5000~20 000 Да) | Малий (200~500 Да) |
| Міцність хелатного зв'язку | Кілька координатних зв'язків, але складна молекулярна конформація призводить до загалом помірної стабільності. | Проста коротка пептидна конформація дозволяє утворювати стабільніші кільцеві структури. |
| Здатність проти перешкод | Чутливий до впливу шлункової кислоти та коливань pH кишечника. | Сильніша стійкість до кислот та лугів; вища стабільність у кишковому середовищі. |
3. Ефекти застосування:
| Індикатор | Білкові хелати | Малі пептидні хелати |
|---|---|---|
| Біодоступність | Залежить від активності травних ферментів. Ефективний для здорових дорослих тварин, але ефективність значно знижується у молодих або стресованих тварин. | Завдяки прямому шляху всмоктування та стабільній структурі, біодоступність мікроелементів на 10%~30% вища, ніж у білкових хелатів. |
| Функціональна розширюваність | Відносно слабка функціональність, переважно слугують носіями мікроелементів. | Малі пептиди самі по собі мають такі функції, як імунна регуляція та антиоксидантна активність, пропонуючи сильніший синергетичний ефект з мікроелементами (наприклад, пептид селенометіоніну забезпечує як добавку селену, так і антиоксидантні функції). |
4. Відповідні сценарії та економічні міркування:
| Індикатор | Мікроелементи, хелатовані білками | Малі пептидно-хелатні мікроелементи |
|---|---|---|
| Відповідні тварини | Здорові дорослі тварини (наприклад, свині на відгодівлі, кури-несучки) | Молоді тварини, тварини в стресових ситуаціях, високопродуктивні водні види |
| Вартість | Нижчий (сировина легкодоступна, простий процес) | Вища (висока вартість синтезу та очищення малих пептидів) |
| Вплив на навколишнє середовище | Неабсорбовані частини можуть виводитися з калом, потенційно забруднюючи навколишнє середовище. | Високий коефіцієнт використання, нижчий ризик забруднення навколишнього середовища. |
Короткий зміст:
(1) Для тварин з високими потребами в мікроелементах та слабкою травною здатністю (наприклад, поросята, курчата, личинки креветок) або тварин, які потребують швидкої корекції дефіциту, невеликі пептидні хелати рекомендуються як пріоритетний вибір.
(2) Для груп, чутливих до витрат, з нормальною функцією травлення (наприклад, худоба та птиця на пізній стадії відгодівлі), можна вибрати мікроелементи, хелатовані білками.
Час публікації: 14 листопада 2025 р.
